تلفن: 04142273781

ترجمه مقاله مکانیسم آنزیم و ویژگی های کاتالیزی آنزیم بتا فیتاز Propeller Phytase – نشریه Cell

عنوان فارسی: مکانیسم آنزیم و ویژگی های کاتالیزی آنزیم بتا فیتاز Propeller Phytase
عنوان انگلیسی: Enzyme Mechanism and Catalytic Property of Propeller Phytase
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 8 تعداد صفحات ترجمه فارسی : 15
سال انتشار : 2001 نشریه : Cell
فرمت مقاله انگلیسی : PDF فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده
کد محصول : 5236 رفرنس : دارد
محتوای فایل : zip حجم فایل : 871.65Kb
رشته های مرتبط با این مقاله: زیست شناسی و شیمی
گرایش های مرتبط با این مقاله: بیو شیمی، علوم سلولی مولکولی، شیمی کاتالیست و شیمی کاربردی
مجله: ساختار
دانشگاه: گروه علوم زندگی و تقسیم مولکولی و علم زندگی، دانشگاه علم و صنعت، کره
کلمات کلیدی: فیتاز بتا پروانه ای، انتقال مستقیم فسفات، مکانیسم آنزیم، متالوآنزیم، ساختار کریستالی
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
ترجمه این مقاله با کیفیت عالی آماده خرید اینترنتی میباشد. بلافاصله پس از خرید، دکمه دانلود ظاهر خواهد شد. ترجمه به ایمیل شما نیز ارسال خواهد گردید.
فهرست مطالب

چکیده

مقدمه

نتایج

ساختار کلی

اتصال فسفات به جایگاه فعال

هیدرولیز Ins(2)P1 توسط TS-Phy

مدلسازی اتصال سوبسترا

بحث

مکانیسم کاتالیز

شناخت سوبسترا و تخریب فیتات

مفاهیم بیولوژیکی

روش های تجربی

جمع آوری داده ها و تعیین ساختار

اندازه گیری فعالیت آنزیمی

اندازه گیری ثابت جنبشی برای Ins(2)P1

آنالیز مهار توسط یون فلوراید

نمونه متن انگلیسی

Abstract

Background: Phytases hydrolyze phytic acid (myo-inositol-hexakisphosphate) to less-phosphorylated myo-inositol derivatives and inorganic phosphate. Phytases are used in animal feed to reduce phosphate pollution in the environment. Recently, a thermostable, calcium-dependent Bacillus phytase was identified that represents the first example of the β propeller fold exhibiting phosphatase activity. We sought to delineate the catalytic mechanism and property of this enzyme. Results: The crystal structure of the enzyme in complex with inorganic phosphate reveals that two phosphates and four calcium ions are tightly bound at the active site. Mutation of the residues involved in the calcium chelation results in severe defects in the enzyme's activity. One phosphate ion, chelating all of the four calcium ions, is close to a water molecule bridging two of the bound calcium ions. Fluoride ion, which is expected to replace this water molecule, is an uncompetitive inhibitor of the enzyme. The enzyme is able to hydrolyze any of the six phosphate groups of phytate. Conclusions: The enzyme reaction is likely to proceed through a direct attack of the metal-bridging water molecule on the phosphorous atom of a substrate and the subsequent stabilization of the pentavalent transition state by the bound calcium ions. The enzyme has two phosphate binding sites, the “cleavage site”, which is responsible for the hydrolysis of a substrate, and the “affinity site”, which increases the binding affinity for substrates containing adjacent phosphate groups. The existence of the two nonequivalent phosphate binding sites explains the puzzling formation of the alternately dephosphorylated myo-inositol triphosphates from phytate and the hydrolysis of myo-inositol monophosphates.

نمونه متن ترجمه

چکیده

زمینه: فیتازهای اسید فیتیک هیدرولاز (میو-اینوزیتول- هگزاکیسفسفات)، کمتر به مشتقات میواینوزیتول و فسفات های غیرآلی، فسفریله می شوند. فیتازها در خوراک های حیوانی یا دامی به منظور کاهش آلودگی فسفات در محیط استفاده می شوند. اخیرا، یک باسیلوس فیتاز مقاوم به حرارت و وابسته به کلسیم، شناسایی شده است که اولین نمونه از چین بتای پروانه ای که نشان دهنده ی فعالیت فسفاتازی است را نشان می دهد. ما به دنبال معین کردن مکانیسم کاتالیزی و خصوصیات این آنزیم هستیم.

نتایج: ساختار کریستالی آنزیم کمپلکس شده با فسفات های غیرآلی یا معدنی، نشان می دهد که دو فسفات و چهار یون کلسیم بطور محکم در مکان فعال آنزیم متصل شده اند. جهش باقیمانده در نتایج کلات کردن یا chelation کلسیم، در نقص شدید فعالیت آنزیم دخالت دارند. یک یون فسفات، تمام چهار یون کلسیم را که نزدیک به یک مولکول آب هستند را کلاته می کند که به دو یون کلسیم محصور پل می زند. یون فلوراید که انتظار می رود جایگزین مولکول آب باشد، یک مهارکننده غیررقابتی آنزیم است. این آنزیم قادر به هیدرولیز کردن هر یک از شش گروه فسفات فیتات می باشد.

نتیجه گیری: احتمالا واکنش آنزیم از طریق یک حمله مستقیم پل زدن فلزی مولکول آب بر اتم فسفر سوبسترا پیش می رود و پس از آن ثبات حالت گذرا پنج ظرفیتی توسط یون های کلسیم محصور انجام می شود. آنزیم دارای دو مکان اتصال برای فسفات است، یکی "محل برش" است که مسئول هیدرولیز کردن سوبسترا است و یکی "مکان تمایل" استکه تمایل اتصال برای سوبسترای حاوی گروه های فسفات مجاور را افزایش می دهد. وجود دو مکان اتصال فسفات نابرابر، شکل گیری گیج کننده تری فسفات های میواینوزیتول دفسفریله شده متشکل از فیتات و هیدرولیز منوفسفات های میواینوزیتول را توضیح می دهد.