ترجمه مقاله تخلیص و مشخصات فیتاز از باسیلوس سوبتیلیس (ناتو) N–77 - نشریه تیلور و فرانسیس

ترجمه مقاله تخلیص و مشخصات فیتاز از باسیلوس سوبتیلیس (ناتو) N–77 - نشریه تیلور و فرانسیس
قیمت خرید این محصول
۲۹,۰۰۰ تومان
دانلود مقاله انگلیسی
عنوان فارسی
تخلیص و مشخصات فیتاز از باسیلوس سوبتیلیس (ناتو) N–77
عنوان انگلیسی
Purification and Characterization of Phytase from Bacillus suhtilis (natto) N–77
صفحات مقاله فارسی
11
صفحات مقاله انگلیسی
5
سال انتشار
1992
رفرنس
دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
نشریه
تیلور و فرانسیس - Taylor & Francis
فرمت مقاله انگلیسی
PDF
فرمت ترجمه مقاله
ورد تایپ شده و pdf
فونت ترجمه مقاله
بی نازنین
سایز ترجمه مقاله
14
نوع مقاله
ISI
نوع نگارش
مقالات پژوهشی (تحقیقاتی)
نوع ارائه مقاله
ژورنال
پایگاه
اسکوپوس
ایمپکت فاکتور(IF) مجله
1.357 در سال 2018
شاخص H_index مجله
104 در سال 2019
شاخص SJR مجله
0.487 در سال 2018
شناسه ISSN مجله
0916-8451
شاخص Q یا Quartile (چارک)
Q3 در سال 2018
کد محصول
F1384
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول
ترجمه شده است ✓
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول
ترجمه نشده است ☓
وضعیت ترجمه منابع داخل متن
درج نشده است ☓
بیس
نیست ☓
مدل مفهومی
ندارد ☓
پرسشنامه
ندارد ☓
متغیر
ندارد ☓
رفرنس در ترجمه
در انتهای مقاله درج شده است
رشته و گرایش های مرتبط با این مقاله
زیست شناسی، میکروبیولوژی و بیوشیمی
مجله
علوم زیستی، بیوتکنولوژی و بیوشیمی - Bioscience
دانشگاه
ژاپن
doi یا شناسه دیجیتال
https://doi.org/10.1271/bbb.56.1266
فهرست مطالب
چکیده
مقدمه
مواد و روش ها
مواد شیمیایی
میکروارگانیسم و کشت آن
سنجش آنزیم
اندازه گیری پروتئین
تخلیص فیتاز
تخمین وزن مولکولی
برآورد نقطه ایزوالکتریک
نتایج
تولید فیتاز
تخلیص و همگن سازی انزیم
تخمین وزن مولکولی و نقطه ایزوالکتریک
اثرات pH و درجه حرارت روی فعالیت و قابلیت ثبات
اختصاصی بودن سوبسترا
اصول کینتیک واکنش انزیم
اثرات معرف های واکنش و یونهای فلزی
هیدرولیز آنزیمی فیتات در دانه ها
بحث
نمونه چکیده متن اصلی انگلیسی
An extracellular phytase from Bacillus subtilis (natto) N-77 was purified 322-fold to homogeneity with the specific activity of 8.7 units per mg protein by ultrafiltration, and a combination of Sephadex G-IOO and DEAE-Sepharose CL-6B column chromatographies. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be 36 kDa on gel filtration and 38 kDa on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, suggesting that the native enzyme is a monomeric protein. The enzyme had the isoelectric point of pH 6.25, and Ca2 + requirement for the production and activity, the Km value of 0.5 mM, and the activation energy of 9.87 kcal/mol for sodium phytate. The enzyme proved to be fairly specific for phytate and was most active at pH 6.0-6.5 and 60°C. Its activity was greatly inhibited by reagents and metal ions such as EDT A, Zn2 +, Cd2 +, Ba2 +, Cu2 +, Fe2 +, and AI3 +.
نمونه چکیده ترجمه متن فارسی
چکیده
فیتاز خارج سلولی از Bacillus subtilis (natto) N-77 322 به میزان 322 برابر تا مرز همگنی با فعالیت مخصوص 8.7 واحد بر میلی گرم پروتئین با اولترافیلتراسیون و ترکیبی از کروماتوگرافی ستونی Sephadex G-100 و DEAE-Sepharose CL-6B تخلیص گردید. وزن مولکولی آنزیم تخلیص شده روی فیلتراسیون ژل به اندازه 36kDa و روی الکتروفورز ژل SDS-پلی آکریل آمید به اندازه 38 kDa تخمین زده شد و حاکی از آنست که آنزیم بومی یک پروتئین منومریک است. انزیم دارای نقطه ایزوالکتریک pH ی 6.25 و نیاز به یون کلسیم برای تولید و فعالیت، مقدار Km برابر با 0.5mM و انرژی فعالسازی 9.87 kcal/mol برای فیتات سدیم بود. این انزیم بنا به اثبات برای فیتات نسبتا اختصاصی بود و بیشترین فعالیت را در pHی 6 تا 6.5 و درجه حرارت 60 درجه سانتیگراد داشت. فعالیت آن تحت مهار زیاد واکنشگرها و یونهای فلزی مانند EDTA, Zn2+, Cd2+, Ba2+, Cu2+, Fe2+, AI3+ بوده است.