ترجمه مقاله انتخاب جهش برای افزایش ثبات پروتئین – نشریه الزویر

عنوان فارسی: | انتخاب جهش برای افزایش ثبات پروتئین |
عنوان انگلیسی: | Selection of mutations for increased protein stability |
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 5 | تعداد صفحات ترجمه فارسی : 9 |
سال انتشار : 2002 | نشریه : الزویر - Elsevier |
فرمت مقاله انگلیسی : PDF | فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده |
کد محصول : 5620 | رفرنس : دارد |
محتوای فایل : zip | حجم فایل : 333.81Kb |
رشته های مرتبط با این مقاله: زیست شناسی و بیوتکنولوژی |
گرایش های مرتبط با این مقاله: بیوشیمی، علوم سلولی و مولکولی، میکروبیولوژی و بیوتکنولوژی محیطی و دریایی |
مجله: نظریه فعلی در بیوتکنولوژی |
دانشگاه: گروه شیمی و بیوتکنولوژی، دانشگاه کشاورزی نروژ |
مقدمه
درسهایی از پروتئین از extremophiles
رویکرد اجماع
درسهایی از مطالعات جهش زایی تصادفی
مهندسی عقلانی و طراحی
مشکلات در طراحی منطقی
تثبیت جهش ها و فعالیت
دیدگاهها و استنتاج
Introduction
Several factors that limit the industrial use of enzymes are related to the (lack of) stability of these biocatalysts. When developing enzymatic processes, conflicts between optimization of process conditions and the fragility of enzymes are likely to emerge. Thermal stability of the biocatalyst is of major importance as running a process at high temperatures has many advantages, for example, higher reaction rates, higher solubility of reactants and less microbial contamination. In general, better operational enzyme stability will reduce process costs. During the past 15 years there has been a continuous flow of reports describing proteins stabilized by the introduction of mutations. These reports span a period from pioneering rational design work on small enzymes [1], to complete in computo design [2] and the use of random mutation strategies coupled with high-throughput screening for improved stability [3,4•,5•]. Along the way, many stabilizing mutations have been selected. Here we describe recent examples of mutant selection and discuss the current possibilities and limitations in engineering protein stability.
مقدمه
عوامل متعددی که استفاده ی صنعتی از آنزیم ها را محدود می کنند، مربوط به (عدم) ثبات این کاتالیزورهای حیاتی هستند. به هنگام توسعه فرایندهای آنزیمی، تضاد بین بهینه سازی شرایط فرآیند و شکنندگی آنزیم ها به احتمال زیاد پدیدار می شود. پایداری حرارتی کاتالیزورهای حیاتی از اهمیت عمده ای برخوردار است بطوریکه اجرای یک فرآیند در دماهای بالا دارای مزایای بسیاری است، به عنوان مثال، میزان بالاتر واکنش ، حلالیت زیاد واکنش دهنده ها و آلودگی کمتر میکروبی. به طور کلی، عملکرد بهتر ثبات آنزیم ، هزینه های روند را کاهش می دهد.
در طول 15 سال گذشته ، جریان پیوسته ای از گزارشات توصیف کننده پروتئین های تثبیت شده بواسطه ی معرفی جهش ها وجود داشت. این گزارشات دوره پیشگام عملکرد طراحی منطقی بر آنزیم های کوچک را اندازه می گیرند تا طراحی in computo و استفاده از استراتژی های جهش تصادفی همراه با آزمایش با توان بالا را برای بهبود ثبات تکمیل کنند. در طول روش، بسیاری از جهش های تثبیت انتخاب می شوند. در اینجا نمونه های اخیر انتخاب تغییرپذیر را توصیف می کنیم و احتمالات و محدودیت های موجود را در مهندسی ثبات پروتئین مورد بحث قرار می دهیم.