ترجمه مقاله اجرای پردازش سیگنال دیجیتال بلادرنگ برای PET درون پرتو تصویربرداری رادیوتراپی – نشریه الزویر
مبلغ : 83800 تومان
سال انتشار : 2023
دانلود ترجمه مقاله تشخیص پادگن محافظ نوین در بوردتلاپرتوسیس – مجله الزویر
قیمت خرید این کالا
39,800 تومان
| عنوان فارسی: | شناسایی یک انتی ژن حفاظتی جدید Bordetella pertussis |
| عنوان انگلیسی: | Identification of a new protective antigen of Bordetella pertussis |
| تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 9 | تعداد صفحات ترجمه فارسی : 23 |
| سال انتشار : 2011 | نشریه : الزویر - Elsevier |
| فرمت مقاله انگلیسی : PDF | فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده |
| کد محصول : 4257 | رفرنس : دارد |
| محتوای فایل : zip | حجم فایل : 1.04Mb |
| رشته های مرتبط با این مقاله: پزشکی |
| گرایش های مرتبط با این مقاله: ایمنی شناسی پزشکی (ایمونولوژی)، باكتری شناسی پزشکی و اپیدمیولوژی |
| مجله: واکسن (Vaccine ) |
| دانشگاه: دانشکده علوم پایه دانشگاه ملی لاپلاتا، آرژانتین |
| کلمات کلیدی: بوردتلاپرتوسیس، واکسن، آنتی ژن جدید |
| وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول: ترجمه شده است |
| وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول: ترجمه شده است |
ترجمه این مقاله با کیفیت عالی آماده خرید اینترنتی میباشد. بلافاصله پس از خرید، دکمه دانلود ظاهر خواهد شد. ترجمه به ایمیل شما نیز ارسال خواهد گردید.
فهرست مطالب
مقدمه
مواد و روش ها
آنالیزهای کامپیوتری
سویه های باکتریایی و شرایط رشد
سلولها
سرم های خونی
کلونینگ مولکولی ژن irp1-3
بیان پروتین نوترکیب
ایمنی سازی موش
تعیین سیتوکینین ها
ELISAها
تست های فاگوسیتوز
آنالیز لکه های وسترن
نتایج
انالیزهای محاسباتی پروتین صادر شده
کلونینگ و تخلیص irp1-3 نوترکیب
بحث
نمونه متن انگلیسی
abstract
Antigenic proteins whose expression is induced under iron starvation, an environmental condition that bacterial pathogens have to face during colonization, might be potential candidates for improved vaccine. By mean of immune proteomics we identified novel antigens of Bordetella pertussis maximally expressed under iron limitation. Among them, Bp1152 (named as IRP1-3) showed a particularly strong reaction with human IgG purified from pooled sera of pertussis-infected individuals. Computer analysis showed IRP1-3 as a dimeric membrane protein potentially involved in iron uptake. Experimental data revealed the surface-exposure of this protein and showed its increase under iron starvation to be independent of bacterial virulence phase. Immunization of mice with the recombinant IRP1-3 resulted in a strong antibody response. These antibodies not only recognized the native protein on bacterial surface but also promote effective bacterial phagocytosis by human PMN, a key protecting activity against this pathogen. Accordingly, IRP1-3 proved protective against B. pertussis infection in mouse model. Expression of IRP1-3 was found conserved among clinical isolates of B. pertussis and positively regulated by iron starvation in these strains. Taken together these results suggest that this protein might be an interesting novel vaccine candidate.
نمونه متن ترجمه
چکیده
پروتئین های انتی ژنی که بیان انها تحت کمبود شدید اهن القا می شود، یک وضعیت زیست محیطی است که پاتوژن های باکتریایی طی کلونیزاسیون با ان مواجه می باشند که می تواند نامزد های بالقوه برای واکسن های پیشرفته باشد. با استفاده از پروتومیک های ایمنی ما انتی ژن های جدید B pertussis با حداکثر بیان تحت کمبود اهن را شناسایی کردیم. در میان انها Bp1152 واکنش شدید ویژه ای با ihG تخلیص شده از خون افراد آلوده به پرتوزیس یا سیاه سرفه نشان داد. آنالیزهای کامپیوتری حاکی از وجود IRP-3 به عنوان یک پروتین غشایی دیمر دخیل در جذب آهن بود. داده های ازمایشی سطح در معرض این پروتین را اشکار کرده و افزایش آن را تحت کمبود شدیدی اهن مستقل از فاز واگیری باکتریایی نشان داد. ایمنی دادن موش با IRP-3 نوترکیب منجر به واکنش شدید انتی بادی گردید.این انتی بادی ها نه تنها پروتین بومی روی سطح باکتری ها سازماندهی کردند بلکه منجر به افزایش کارایی فاگوسیتوزی باکتری ها با PMN انسانی شد که یک فعالیت کلیدی حفاظتی در برابر پاتوژن ها می باشد. بر همین منوال، IRP1-3 در برابر B.prutussis در موش های مدل عمل حفاظتی نشان داد. بیان IRP1-3 در میان ایزوله های بالینی B.prutussis حفاظتی بود و به طور مثبت با کمبود اهن در این سویه ها تنظیم گردید. با کنار یکدیگر گذاشتن این نتایج می توان گفت که این پروتین می تواند یک کاندید واکسن جدید باشد.
