تلفن: ۰۴۱۴۲۲۷۳۷۸۱
تلفن: ۰۹۲۱۶۴۲۶۳۸۴

ترجمه مقاله کاهش پروتئوم هیدروژنوزوم تریکوموناس واژینالیس نسبت به میتوکندری – نشریه الزویر

عنوان فارسی: پروتئوم هیدروژنوزوم تریکوموناس واژینالیس نسبت به میتوکندری به شدت کاهش می یابد و در عین حال با میتوزوم پیچیده مقایسه می شود
عنوان انگلیسی: The Trichomonas vaginalis hydrogenosome proteome is highly reduced relative to mitochondria, yet complex compared with mitosomes
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 14 تعداد صفحات ترجمه فارسی : 26
سال انتشار : 2011 نشریه : الزویر - Elsevier
فرمت مقاله انگلیسی : PDF فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده
کد محصول : 6717 رفرنس : دارد
محتوای فایل : zip حجم فایل : 3.50Mb
رشته های مرتبط با این مقاله: زیست شناسی و پزشکی
گرایش های مرتبط با این مقاله: بیوشیمی، میکروبیولوژی، علوم سلولی و ومولکولی و انگل شناسی پزشکی
مجله: مجله بین المللی برای انگل شناسی - International Journal for Parasitology
دانشگاه: گروه میکروبیولوژی، دانشکده پزشکی دیوید گفن، ایمونولوژی و ژنتیک مولکولی، دانشگاه کالیفرنیا، آمریکا
کلمات کلیدی: هیدروژنوزوم، میتوکندری، Mitosome، تکامل اندامک، انگل، تریکوموناس
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
ترجمه این مقاله با کیفیت عالی آماده خرید اینترنتی میباشد. بلافاصله پس از خرید، دکمه دانلود ظاهر خواهد شد. ترجمه به ایمیل شما نیز ارسال خواهد گردید.
فهرست مطالب

چکیده

1-مقدمه

2- مواد و روش ها

2-1-کشت انگلی

2-2-جداسازی هیدروژنوزوم

2-3-شکستن پروتئین های هیدروژنوزومی با کربنات سدیم یا عصاره گیری هیدروکسید سدیم

2-4- بخش کردن پروتئین های هیدروژنوزومی با کروماتوگرافی ستون کی لیت روی

2-5-جزء به جزء کردن پروتئین های هیدروژنوزومی با استفاده از عصاره گیری کربنات سدیم و اجزای ساکارز

2-6-استخراج ژل پروتئین در تهیه برای آنالیز lc-ms/ms

2-6-1- شناسایی و تحلیل پروتئین توالی پروتئین

2-7- میکروسکوپی ایمونوفلورسنت

3- نتایج و بررسی

3-1-شناسایی پروتئین های هیدروژنوزومی با اسپکتروسکوپی جرمی

3-2- ماهیت تکراری پروتئوم هیدروژنوزومی

3-3- آنالیز مقایسه ای پروتئوزوم و پایگاه داده توالی بیان شده

3-4- دسته بندی کاربردی پروتئوم

3-5- مسیرهای متابولیکی هیدروژنوزوم

3-5-1-مسیر خوشه Fe-s

3-5-2-پاسخ تنش اکسیژن

3-6-مسیر های متابولیسم اسید آمینه شناخته شده در پروتئوم

3-7-شناسایی پروتئین های غشای هیدروژنوزومی

3-7-1-ترنس لوکازها

3-7-2- پروتئین های خانواده حامل

3-8-مشخصات پیش توالی هیدروژنوزومی

3-9-شناسایی پروتئین های موقعیت بیرونی

3-10-نتیجه گیری

نمونه متن انگلیسی

Abstract

The human pathogen Trichomonas vaginalis lacks conventional mitochondria and instead contains divergent mitochondrial-related organelles. These double-membrane bound organelles, called hydrogenosomes, produce molecular hydrogen. Phylogenetic and biochemical analyses of hydrogenosomes indicate a common origin with mitochondria; however identification of hydrogenosomal proteins and studies on its metabolism have been limited. Here we provide a detailed proteomic analysis of the T. vaginalis hydrogenosome. The proteome of purified hydrogenosomes consists of 569 proteins, a number substantially lower than the 1,000–1,500 proteins reported for fungal and animal mitochondrial proteomes, yet considerably higher than proteins assigned to mitosomes. Pathways common to and distinct from both mitochondria and mitosomes were revealed by the hydrogenosome proteome. Proteins known to function in amino acid and energy metabolism, Fe–S cluster assembly, flavin-mediated catalysis, oxygen stress response, membrane translocation, chaperonin functions, proteolytic processing and ATP hydrolysis account for 30% of the hydrogenosome proteome. Of the 569 proteins in the hydrogenosome proteome, many appear to be associated with the external surface of hydrogenosomes, including large numbers of GTPases and ribosomal proteins. Glycolytic proteins were also found to be associated with the hydrogenosome proteome, similar to that previously observed for mitochondrial proteomes. Approximately 18% of the hydrogenosomal proteome is composed of hypothetical proteins of unknown function, predictive of multiple activities and properties yet to be uncovered for these highly adapted organelles. 2011 Published by Elsevier Ltd. on behalf of Australian Society for Parasitology Inc.

نمونه متن ترجمه

چکیده

پاتوژن انسانی Trichomonas vaginalis فاقد میتوکندری معمولی است و درعوض اندام وارهای مربوط به میتوکندری واگرایی دارد. این اندام وارهای ترکیبی دو غشایی هیدروژنوزوم نام دارد که هیدروژن ملکولی تولیدمی کند. آنالیزهای بیوشیمیایی و فیلوژنتیکی هیدروژنوزوم یک منشا مشترکی با میتوکندری نشان می دهد هر حال شناسایی پروتئین های هیدروژنوزومی و بررسی های متابولیسم آن محدود شده است. ما جزئیات تحلیل پروتئومیک هیدروژنوزومt. Vaginalis را انجام داده ایم.

پروتئوزوم هیدروژنوزوم خالص شده شامل 569 پروتئین است که تعدادی کمتر از 1500-1000 پروتئین گزارش شده در پروتوزوم های میتوکندری حیوانی و قارچ ها می باشد با این وجود تعداد قابل توجهی بیشتر از پروتئین های بکار رفته در میتوزوم می باشد. مسیرهای مشترک و متمایز از میتوکندری و میتوزوم با پروتئوم هیدروژنوزوم مشخص شده است. پروتئین ها عملکردی در متابولیسم انرژی و اسید آمینه دارند و عملکردی درمونتاژ خوشه fe-s و کاتالیزگرهای تنظیم فلاوین و پاسخ تنش اکسیژن و تغییر موقعیت غشا و عملکردش پروتئین و فرآیند پروتئولینی و هیدرولیز ATP مسؤول 30% پروستؤم هیدروژنوزومی دارند. از 569 پروتئین در پروتئوم هیدروژنوزوم بسیاری بنظر می رسد که مربوط به سطح بیرونی هیدروژنوزوم است و شامل تعداد زیادی GTP و پروتئین های ریبوزومی می باشد. پروتئین های گلیکولینی هم مربوط به پروتئوم هیدروژنوزومی است که مشابه موارد گزارش شده قبلی در پروتئین های عملکرد ناشناخته است که 18% پروتئوم هیدروژنوزوم تشکیل شده از پروتئین های هیپوتستیکال است. و پیش گوی چند فعالیت و خواصی است که برای این اندام وارهای سازگاری زیاد ذکر شده است.