ترجمه مقاله مولکول های آنزیمی به عنوان نانوموتورها – نشریه ACS

عنوان فارسی: | مولکول های آنزیمی به عنوان نانوموتورها |
عنوان انگلیسی: | Enzyme Molecules as Nanomotors |
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 9 | تعداد صفحات ترجمه فارسی : 24 |
سال انتشار : 2013 | نشریه : ACS |
فرمت مقاله انگلیسی : PDF | فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده |
کد محصول : 8657 | رفرنس : دارد |
محتوای فایل : zip | حجم فایل : 9.39Mb |
رشته های مرتبط با این مقاله: زیست شناسی و شیمی |
گرایش های مرتبط با این مقاله: علوم سلولی و مولکولی، بیوشیمی و نانو شیمی |
مجله: مجله انجمن شیمی آمریکا - journal of the American Chemical Society |
دانشگاه: گروه شیمی، گروه مهندسی زیست شناسی، دانشگاه ایالتی پنسیلوانیا، پارک دانشگاه، ایالات متحده آمریکا |
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر: ترجمه شده است |
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر : ترجمه نشده است |
وضعیت فرمولها و محاسبات در فایل ترجمه: به صورت عکس، درج شده است |
چکیده
مقدمه
نتایج و بحث
نتیجه گیری
روش های آزمایشگاهی
لیبل دار کردن فلوئورسنت اورئاز و کاتالاز
مطالعات مهار کاتالاز
اسپکتروسکوپی تک مولکولی و آنالیز داده ها.
شبیه سازی کموتاکسی آنزیم با استفاده از مولتی فیزیک COMOL
ارزیابی انتشار کاتالاز مهار شده (لیبل شده با فلوئورسنت) در حضور کاتالاز فعال (غیر لیبل) و هیدروژن پروکسید
تجزیه هیدروژن پروکسید در حضور نمونه های کاتالاز فعال و غیر فعال
ارزیابی های ویسکوزیته
رفتار مولکول های آزاد رنگ نسبت به گرادیان غلظتی سوبسترا
رفتار نقاط کوانتوم نسبت به گرادیان غلطتی سوبسترا
ABSTRACT
Using fluorescence correlation spectroscopy, we show that the diffusive movements of catalase enzyme molecules increase in the presence of the substrate, hydrogen peroxide, in a concentration-dependent manner. Employing a microfluidic device to generate a substrate concentration gradient, we show that both catalase and urease enzyme molecules spread toward areas of higher substrate concentration, a form of chemotaxis at the molecular scale. Using glucose oxidase and glucose to generate a hydrogen peroxide gradient, we induce the migration of catalase toward glucose oxidase, thereby showing that chemically interconnected enzymes can be drawn together.
چکیده
با استفاده از اسپکتروسکوپی همبستگی فلوئورسنس، ما نشان دادیم که حرکات انتشاری مولکول های آنزیمی کاتالاز در حضور سوبسترا، هیدروژن پروکسید، در یک الگوی وابسته به غلظت افزایش پیدا می کند. با کاربرد یک وسیله میکروفلوئیدی برای ایجاد یک شیب غلظتی از سوبسترا، ما نشان دادیم که هم آنزیم کاتالاز و هم اورئاز، به سمت مناطقی با غلظت سوبسترایی بالاتر منتشر می شوند، که یک شکلی از کموتاکسی در مقیاس مولکولی می باشد. با استفاده از گلوکز اکسیداز و گلوکز برای ایجاد یک شیب هیدروژن پروکسیدی، ما مهاجرت کاتالاز به سمت گلوکز اکسیداز را نشان دادیم، بنابراین نشان دادیم که ارتباطات درونی شیمایی آنزیم ها می تواند با هم ترسیم شود.