ترجمه مقاله تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن - نشریه الزویر

قیمت خرید این محصول

۳۳,۰۰۰ تومان

دانلود رایگان نمونه دانلود مقاله انگلیسی

عنوان فارسی

تنظیم H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی با محدوده C- انتهایی آن : ما چه چیزی را با اطمینان می دانیم؟

عنوان انگلیسی

Regulation of the plant plasma membrane H+ -ATPase by its C-terminal domain: what do we know for sure?

صفحات مقاله فارسی

14

صفحات مقاله انگلیسی

7

سال انتشار

2010

نشریه

الزویر - Elsevier

فرمت مقاله انگلیسی

PDF

فرمت ترجمه مقاله

ورد تایپ شده

رفرنس

دارد

کد محصول

6248

وضعیت ترجمه عناوین تصاویر

ترجمه شده است

وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر

ترجمه شده است

رشته های مرتبط با این مقاله

زیست شناسی

گرایش های مرتبط با این مقاله

علوم سلولی و مولکولی، میکروبیولوژی و علوم گیاهی

مجله

مجله اروپایی زیست شناسی سلولی - European Journal of Cell Biology

دانشگاه

مرکز مولکولی گیاهی - فیزیولوژی گیاهی زیست شناسی، دانشگاه توبینگن، آلمان

کلمات کلیدی

3-3-14، H+ ای‌ تی‌ پی‌ ایز منفی، ای‌ تی‌ پی‌ ایزنوع P، فسفریل دارد کردن، واکنش بین مولکولی

۰.۰ (بدون امتیاز)

امتیاز دهید

فهرست مطالب

چکیده
مقدمه
مواد و روش ها
محیط رشد
نژاد مخمر (تغییرشکل مخمر) و پلاسمیدها
تهیه غشای پلاسمای مخمر
الکتروفروزژل و خشک کردن ایمونولوژیکی
خالص سازی ترکیب دوباره C-14-〖(His)〗_6
3-3-14 همپوشی پروتئین
آزمایش واکنش پروتئین با استفاده از سیستم موجود بر مبنای جفت گیری
نتایج و بررسی
نواحی بازدارندگی در دامنه C انتهایی PMA2
تأثیر محل فسفریلاسیون فرضی
واکنش بین مولکولی دامنه انتهای C PMA2
خلاصه و نتایج

نمونه چکیده متن اصلی انگلیسی

Abstract

The plant plasma membrane H+-ATPase is kept at a low activity level by its C-terminal domain, the inhibitory function of which is thought to be mediated by two regions (region I and II) interacting with cytoplasmic domains essential for the catalytic cycle. The activity of the enzyme is well known to be regulated by 14-3-3 proteins, the association of which requires phosphorylation of the penultimate H+- ATPase residue, but can be abolished by phosphorylation of residues close-by. The current knowledge about H+-ATPase regulation is briefly summed up here, combined with data that query some of the above statements. Expression of various C-terminal deletion constructs of PMA2, a H+-ATPase isoform from Nicotiana plumbaginifolia, in yeast indicates that three regions, which do not correspond to regions I or II, contribute to autoinhibition. Their individual and combined action can be abolished by (mimicking) phosphorylation of three threonine residues located within or close to these regions. With respect to the wild-type PMA2, mimicking phosphorylation of two of these residues increases enzyme activity. However, constitutive activation of wild-type PMA2 requires 14-3-3 association. Altogether, the data suggest that regulation of the plant H+-ATPase occurs in progressive steps, mediated by several protein kinases and phosphatases, thus allowing gradual as well as fine-tuned adjustment of its activity. Moreover, mating-based split ubiquitin assays indicate a complex interplay between the C-terminal domain and the rest of the enzyme. Notably, their tight contact does not seem to be the cause of the inactive state of the enzyme.

نمونه چکیده ترجمه متن فارسی

چکیده
H+ -ATPase غشای پلاسمای گیاهی سطح فعالیت اندک خود را در دامنه انتهایی C خود حفظ کرده است که تصور می شود عمل بازدارندگی آن در دو منطقه (II-I) که در دامنه سیتوپلاسمی ای که برای چرخه کاتالیزی با هم تعامل دارند تنظیم می گردد. فعالیت این آنزیم به خوبی با پروتئین های 3-3-14 تنظیم می شود که در این رابطه با فسفریل دار کردن باقی مانده H+ -ATPase یکی قبل از آخر نیاز می باشد اما فسفریل دار کردن باقی مانده های نزدیک آن هم می تواند آن را متوقف کند. دانش کنونی درباره تنظیم H+ -ATPase در ایجا بطور خلاصه آمده است که با برخی از داده هایی که وضعیت های بالا را جستجو می کنند ترکیب شده است. بروز ساختارهای مختلف حذف انتهای C از PMA2 که یک ایزوفرم H+ -ATPase از plumbaginifolia Nicotiana در مخمر می باشد نشان می دهد که سه ناحیه که با نواحی I و II مطابقت ندارند و در این توقف خودبخودی (بازدارندگی خودبخودی) مشارکت دارند عملکرد جداگانه و ترکیبی آنها را می توان با (تقلید) فسفریل دار کردن سه باقی مانده ترونین که در این محل ها یا نزدیک این محل ها قرار گرفته اند متوقف کرد. با توجه به PMA2 نوع وحشی تقلید فسفریل دار کردن دو تا از این باقی مانده ها فعالیت آنزیمی را افزایش می دهد. به هر حال فعالیت ساختاری (اصلی) PMA2 به همباش (تجمع) 3-3-14 نیاز دارد. این داده ها در مجموع نشان می دهد که تنظیم H+ -ATPase گیاهی در مراحل پیش رونده ای رخ می دهد که چندین پروکیناز و فسفاتاز پروتئینی آن را تنظیم می کنند بنابراین سازگاری تدریجی و هماهنگی فعالیت آن را امکان پذیر می سازند. به علاوه آزمایش موجود جدا بر مبنای جفت گیری نقش ترکیبی پیچیده بین محدوده انتهایی C و بقیه آنزیم را نشان داد. با این وجود تماس شدید آنها نمی رسد که علت وضعیت غیرفعال آنزیمی نباشد.

برچسب‌ها: دانلود رایگان مقالات انگلیسی زیست شناسی