ترجمه مقاله نگاشت حوزه های DNA و اتصال روی در ASR1، یک پروتئین خاص گیاهی تنظیم شده تنش ابیوتیک - نشریه الزویر

قیمت خرید این محصول

۳۵,۰۰۰ تومان

دانلود رایگان نمونه دانلود مقاله انگلیسی

عنوان فارسی

نگاشت حوزه های DNA و اتصال- روی در ASR1 (یک پروتئین رسیدن با تنش اسید ابسیزیک)، یک پروتئین خاص گیاهی تنظیم شده تنش ابیوتیک

عنوان انگلیسی

Mapping the DNA- and zinc-binding domains of ASR1 (abscisic acid stress ripening), an abiotic-stress regulated plant specific protein

صفحات مقاله فارسی

20

صفحات مقاله انگلیسی

8

سال انتشار

2006

نشریه

الزویر - Elsevier

فرمت مقاله انگلیسی

PDF

فرمت ترجمه مقاله

ورد تایپ شده

رفرنس

دارد ✓

کد محصول

9123

وضعیت ترجمه عناوین تصاویر

ترجمه شده است ✓

وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر

ترجمه نشده است ☓

وضعیت ترجمه منابع داخل متن

به صورت عدد درج شده است ✓

وضعیت فرمولها و محاسبات در فایل ترجمه

به صورت عکس، درج شده است ✓

رشته های مرتبط با این مقاله

زیست شناسی

گرایش های مرتبط با این مقاله

ژنتیک، علوم گیاهی، میکروبیولوژی و علوم سلولی و مولکولی

مجله

بیو شیمی - Biochimie

دانشگاه

موسسات علوم کاربردی، دانشگاه بن گوریون، اسرائیل

کلمات کلیدی

تنش غیرزنده. اتصال DNA. تنش-نمک. تنش-آب. اتصال-روی. اتصال DNA وابسته به روی

فهرست مطالب

چکیده
1. مقدمه
2. مواد و روش ها
2. 1. مواد گیاهی و استخراج پروتئین های برگ
2.2. ساخت جهش یافته های حذف
2.3. بروز و خالص سازی ASR1 و پروتئین های مشتق شده
2.4. آبکافت اسید ملایم
2.5. اتصال DNA
2. 6. حركت‌ ذرات‌ معلق‌ پروتئین بوسيله‌ نيروي‌ برق‌
2.7. وسترن بلات (یکی از تکنیک ها و روش های تشخیص پروتئین ها)
2.8. تجزیه پروتئین ها
2.9. MALDI-TOF-MS
3. نتایج
3. 1. نگاشت حوزه فعالیت اتصال DNA از ASR1
3.2. اتصال Zn2+ توسط ASR1
3.3. اتصال-روی باعث تغییرات انطباقی می شود
3. 4. نگاشت حوزه اتصال-روی
4. بررسی

نمونه چکیده متن اصلی انگلیسی

Abstract

Abscisic acid stress ripening (ASR1) is a highly charged low molecular weight plant specific protein that is regulated by salt- and waterstresses. The protein possesses a zinc-dependent DNA-binding activity (Kalifa et al., Biochem. J. 381 (2004) 373) and overexpression in transgenic plants results in an increased salt-tolerance (Kalifa et al., Plant Cell Environ. 27 (2004) 1459). There are no structure homologs of ASR1, thus the structural and functional domains of the protein cannot be predicted. Here, we map the protein domains involved in the binding of Zn2+ and DNA. Using mild acid hydrolysis, and a series of ASR1 carboxy-terminal truncations we show that the zinc-dependent DNA-binding could be mapped to the central/carboxy-terminal domain. In addition, using MALDI-TOF-MS with a non-acidic matrix, we show that two zinc ions are bound to the amino-terminal domain. Other zinc ion(s) bind the DNA-binding domain. Binding of zinc to ASR1 induces conformational changes resulting in a decreased sensitivity to proteases.

نمونه چکیده ترجمه متن فارسی

چکیده
پروتئین رسیدن با تنش اسید آبسسیزیک (ASR1) یک پروتئین خاص گیاهی با وزن مولکولی بالا و بار الکتریکی بالا است که توسط تنش های نمک و آب کنترل می شود. این پروتئین دارای فعالیت اتصال DNA وابسته به روی (Kalifa و همکاران، Biochem. J 381 (2004) 373) است و بروز بالا در نتایج گیاهان تراریخت به تحمل-(تنش) نمک افزایش یافته منجر می شود (Kalifa et al., Plant Cell Environ. 27 (2004) 1459). هیچ همتای ساختار ASR1 وجود ندارد، در نتیجه حوزه های ساختاری و عملکردی این پروتئین قابل پیش بینی نیست. در اینجا، ما از حوزه های پروتئین درگیر در اتصال و DNA نگاشت می نماییم. با استفاده از آبکافت ملایم اسیدی، و یک سری کوتاه کردن ترمینال-کربوکسی های ASR1 ، ما نشان می دهیم که اتصال DNA وابسته به روی می تواند به حوزه ترمینال -کربوکسی / مرکزی نگاشت شود. علاوه بر این، با استفاده از MALDI-TOF-MS با یک ماتریس غیر اسیدی، ما نشان می دهیم که دو یون روی به حوزه ترمینال-آمینو محدود می شوند. دیگر (های) یون روی به حوزه اتصال DNA متصل می شوند. اتصال روی به ASR1 باعث تغییرات انطباقی می شود و در نتیجه به حساسیت کاهش یافته به پروتئازها منجر می شود.

برچسب‌ها: دانلود رایگان مقالات انگلیسی زیست شناسی