منوی کاربری
  • پشتیبانی: ۴۲۲۷۳۷۸۱ - ۰۴۱
  • سبد خرید

ترجمه مقاله گیاهان به عنوان منبع واریانت های بوتریل کولین استراز طراحی شده برای افزایش فعالیت هیدرولاز کوکائین - نشریه الزویر

ترجمه مقاله گیاهان به عنوان منبع واریانت های بوتریل کولین استراز طراحی شده برای افزایش فعالیت هیدرولاز کوکائین - نشریه الزویر
قیمت خرید این محصول
۲۴,۰۰۰ تومان
دانلود رایگان نمونه دانلود مقاله انگلیسی
عنوان فارسی
گیاهان به عنوان منبع واریانت های بوتریل کولین استراز طراحی شده برای افزایش فعالیت هیدرولاز کوکائین
عنوان انگلیسی
Plants as a source of butyrylcholinesterase variants designed for enhanced cocaine hydrolase activity
صفحات مقاله فارسی
8
صفحات مقاله انگلیسی
4
سال انتشار
2013
نشریه
الزویر - Elsevier
فرمت مقاله انگلیسی
PDF
فرمت ترجمه مقاله
ورد تایپ شده و pdf
نوع مقاله
ISI
نوع نگارش
مقالات پژوهشی (تحقیقاتی)
نوع ارائه مقاله
ژورنال
پایگاه
اسکوپوس
ایمپکت فاکتور(IF) مجله
3.453 در سال 2018
شاخص H_index مجله
108 در سال 2018
شاخص SJR مجله
0.923 در سال 2018
شناسه ISSN مجله
0009-2797
شاخص Q یا Quartile (چارک)
Q2 در سال 2018
کد محصول
9684
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر
ترجمه شده است ✓
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر
ترجمه نشده است ☓
وضعیت ترجمه منابع داخل متن
به صورت عدد درج شده است ✓
بیس
نیست ☓
مدل مفهومی
ندارد ☓
پرسشنامه
ندارد ☓
متغیر
ندارد ☓
رشته های مرتبط با این مقاله
کشاورزی و زیست شناسی
گرایش های مرتبط با این مقاله
ژنتیک، علوم سلولی و مولکولی، علوم گیاهی و فیزیولوژی گیاهان زراعتی
مجله
تعاملات شیمیایی و بیولوژیکی - Chemico-Biological Interactions
دانشگاه
دانشکده علوم زیستی و موسسه بیودیزین، دانشگاه ایالتی آریزونا، ایالات متحده آمریکا
کلمات کلیدی
سوء مصرف مواد، اعتیاد، مهندسی پروتئین، بیوتکنولوژی گیاهی
کلمات کلیدی انگلیسی
Drug abuse - Addiction - Protein engineering - Plant biotechnology
doi یا شناسه دیجیتال
https://doi.org/10.1016/j.cbi.2012.09.004
۰.۰ (بدون امتیاز)
امتیاز دهید
فهرست مطالب
مقدمه
1- مقدمه
2. مواد و روش ها
2.1 کلونینگ کدکنندگی بیان ژن های سنتزی گیاه با بیان بهینه شده
واریانت های BChE و بیان آن ها در گیاهان
2.2 افزایش پری پارسیون واریانت های BChE و تجزیه و تحلیل بیوشیمیایی
2.3 تست های آنزیمی
تایج و بحث
نمونه چکیده متن اصلی انگلیسی
Abstract

Cocaine addiction affects millions of people with disastrous personal and social consequences. Cocaine is one of the most reinforcing of all drugs of abuse, and even those who undergo rehabilitation and experience long periods of abstinence have more than 80% chance of relapse. Yet there is no FDA-approved treatment to decrease the likelihood of relapse in rehabilitated addicts. Recent studies, however, have demonstrated a promising potential treatment option with the help of the serum enzyme butyrylcholinesterase (BChE), which is capable of breaking down naturally occurring (−)-cocaine before the drug can influence the reward centers of the brain or affect other areas of the body. This activity of wild-type (WT) BChE, however, is relatively low. This prompted the design of variants of BChE which exhibit significantly improved catalytic activity against (−)-cocaine. Plants are a promising means to produce large amounts of these cocaine hydrolase variants of BChE, cheaply, safely with no concerns regarding human pathogens and functionally equivalent to enzymes derived from other sources. Here, in expressing cocaine-hydrolyzing mutants of BChE in Nicotiana benthamiana using the MagnICON virus-assisted transient expression system, and in reporting their initial biochemical analysis, we provide proof-of-principle that plants can express engineered BChE proteins with desired properties.

نمونه چکیده ترجمه متن فارسی
مقدمه
اعتیاد به کوکائین به میلیون ها نفر از طریق عوارض فاجعه بار شخصی و اجتماعی، آسیب می رساند. کوکائین یکی از تقویت کننده ترین داروهای سوءاستفاده است و حتی در کسانی که توانبخشی را تجربه کرده و دوره های طولانی پرهیز را تجربه می کنند، در بیش از 80 درصد موارد احتمال عود وجود دارد. با این وجود هیچ درمان تایید شده-ای توسط FDA برای کاهش احتمال عود بیماری در معتادان توابنخشی شده وجود ندارد. با این حال، مطالعات اخیر نشان داده است که یک گزینه امیدوارکننده، درمان با کمک آنزیم بوتیریل کولین استراز سرم ( BChE) است که می تواند (-)-کوکائین را قبل از این که ماده مخدر بتواند بر مراکز مربوطه در مغز یا سایر قسمت های بدن تاثیر بگذارد، به طور طبیعی از بین ببرد. این فعالیت آنزیم بوتیریل کولین استراز نوع وحشی (WT ) نسبتا کم است. این امر موجب طراحی واریانت های بوتیریل کولین استرازی می شود که به طور قابل توجهی باعث افزایش فعالیت علیه (-)-کوکائین می شود. یک روش امیدوارکننده برای تولید مقدار زیادی از این واریانت های هیدرولاز BChE هستند که ارزان قیمت و ایمن بوده و هیچ گونه نگرانی در مورد پاتوژن های انسان نداشته و عملکرد آن معادل آنزیم های مشتق شده از منابع دیگر است. در اینجا، در بیان موتانت های BChE هیدرولیزکننده ی کوکائین در Nicotiana benthamiana با استفاده از سیستم بیان موقت MagnICON همراه با ویروس و ارائه گزارش در مورد آنالیز اولیه بیوشیمیایی، این اصل اثبات شد که گیاهان می توانند پروتئین های BChE مهندسی-شده با خواص مورد نظر را بیان کنند.

بدون دیدگاه