تلفن: ۰۴۱۴۲۲۷۳۷۸۱
تلفن: ۰۹۲۱۶۴۲۶۳۸۴

ترجمه مقاله اساس ساختاری ویژگی دارویی آلبومین سرم انسانی – نشریه الزویر

عنوان فارسی: اساس ساختاری ویژگی دارویی آلبومین سرم انسانی
عنوان انگلیسی: Structural Basis of the Drug-binding Specificity of Human Serum Albumin
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 15 تعداد صفحات ترجمه فارسی : 21
سال انتشار : 2005 نشریه : الزویر - Elsevier
فرمت مقاله انگلیسی : PDF فرمت ترجمه مقاله : ورد تایپ شده
کد محصول : 7760 رفرنس : دارد
محتوای فایل : zip حجم فایل : 3.92Mb
رشته های مرتبط با این مقاله: زیست شناسی و داروسازی
گرایش های مرتبط با این مقاله: فارماکولوژی یا داروشناسی، علوم سلولی و مولکولی، بیوشیمی و بیوفیزیک
مجله: مجله بیولوژی مولکولی - Journal of Molecular Biology
دانشگاه: بخش بیوفیزیک، بخش زیست سلولی و مولکولی کالج امپریال لندن، انگلستان
کلمات کلیدی: آلبومین سرم انسان، اتصال دارو، خاصیت دارو، کریستالوگرافی پروتئین
وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول: ترجمه نشده است
ترجمه این مقاله با کیفیت عالی آماده خرید اینترنتی میباشد. بلافاصله پس از خرید، دکمه دانلود ظاهر خواهد شد. ترجمه به ایمیل شما نیز ارسال خواهد گردید.
فهرست مطالب

معرفی

نتایج و بحث

تعیین ساختار و مرور

مکان دارو 1 در میریستیت-HAS

مکان دارو 2

مواد و روش ها

جمع آوری داده ها و تعیین ساختار

نمونه متن انگلیسی

Human serum albumin (HSA) is an abundant plasma protein that binds a remarkably wide range of drugs, thereby restricting their free, active concentrations. The problem of overcoming the binding affinity of lead compounds for HSA represents a major challenge in drug development. Crystallographic analysis of 17 different complexes of HSA with a wide variety of drugs and small-molecule toxins reveals the precise architecture of the two primary drug-binding sites on the protein, identifying residues that are key determinants of binding specificity and illuminating the capacity of both pockets for flexible accommodation. Numerous secondary binding sites for drugs distributed across the protein have also been identified. The binding of fatty acids, the primary physiological ligand for the protein, is shown to alter the polarity and increase the volume of drug site 1. These results clarify the interpretation of accumulated drug binding data and provide a valuable template for design efforts to modulate the interaction with HSA.

نمونه متن ترجمه

آلبومین سرم انسانی (HSA) پروتئینی با پلاسما فراوان است که میزان قابل توجهی از داروها  را به یکدگیر پیوند زده غلظت های فعال آزاد آنها را محدود می سازد. مسئله غلبه پیوستگی ترکیبات سرب برای HSA چالش مهمی را در گسترش دارو را ارائه می کند. آنالیز کریستالوگرافی 17 کمپلکس مختلف HSA با تنوع گسترده ای از دارو ها و سموم کوچک مولکول ساختار دقیق دو مکان اولیه اتصال دارو بر پروتئین را نشان داده ، پسمانده هایی که عوامل کلیدی تعیین کننده پیوستگی بوده را شناسایی کرده و ظرفیت هر دو بسته را برای سازگاری منعطف روشن می سازد. تعداد زیادی از سایت های پیوستگی ثانویه برای داروهای توزیع شده در سراسر پروتئین نیز شناسایی شدند. اتصال اسیدهای چرب ، لیگاند فیزیولوژیکی اولیه برای پروتئین قطبیت را تغییر داده و حجم داروی سایت 1 را افزایش می دهد. این نتایج تفسیر داده های جمع شده اتصال دارو را توضیح داده و الگوی با ارزشی برای طراحی تلفیق اندرکنش با HSA ارائه می کند.