ترجمه مقاله تخلیص و مشخصات فیتاز از باسیلوس سوبتیلیس (ناتو) N–77 - نشریه تیلور و فرانسیس

قیمت خرید این محصول

۲۹,۰۰۰ تومان

دانلود مقاله انگلیسی

عنوان فارسی

تخلیص و مشخصات فیتاز از باسیلوس سوبتیلیس (ناتو) N–77

عنوان انگلیسی

Purification and Characterization of Phytase from Bacillus suhtilis (natto) N–77

صفحات مقاله فارسی

11

صفحات مقاله انگلیسی

5

سال انتشار

1992

رفرنس

دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله

نشریه

تیلور و فرانسیس - Taylor & Francis

فرمت مقاله انگلیسی

PDF

فرمت ترجمه مقاله

ورد تایپ شده و pdf

فونت ترجمه مقاله

بی نازنین

سایز ترجمه مقاله

14

نوع مقاله

ISI

نوع نگارش

مقالات پژوهشی (تحقیقاتی)

نوع ارائه مقاله

ژورنال

پایگاه

اسکوپوس

ایمپکت فاکتور(IF) مجله

1.357 در سال 2018

شاخص H_index مجله

104 در سال 2019

شاخص SJR مجله

0.487 در سال 2018

شناسه ISSN مجله

0916-8451

شاخص Q یا Quartile (چارک)

Q3 در سال 2018

کد محصول

F1384

وضعیت ترجمه عناوین تصاویر و جداول

ترجمه شده است ✓

وضعیت ترجمه متون داخل تصاویر و جداول

ترجمه نشده است ☓

وضعیت ترجمه منابع داخل متن

درج نشده است ☓

بیس

نیست ☓

مدل مفهومی

ندارد ☓

پرسشنامه

ندارد ☓

متغیر

ندارد ☓

رفرنس در ترجمه

در انتهای مقاله درج شده است

رشته و گرایش های مرتبط با این مقاله

زیست شناسی، میکروبیولوژی و بیوشیمی

مجله

علوم زیستی، بیوتکنولوژی و بیوشیمی - Bioscience

دانشگاه

ژاپن

doi یا شناسه دیجیتال

https://doi.org/10.1271/bbb.56.1266

ترجمه این مقاله با کیفیت متوسط انجام شده است. بلافاصله پس از خرید، دکمه دانلود ظاهر خواهد شد. ترجمه به ایمیل شما نیز ارسال خواهد گردید.

فهرست مطالب

چکیده
مقدمه
مواد و روش ها
مواد شیمیایی
میکروارگانیسم و کشت آن
سنجش آنزیم
اندازه گیری پروتئین
تخلیص فیتاز
تخمین وزن مولکولی
برآورد نقطه ایزوالکتریک
نتایج
تولید فیتاز
تخلیص و همگن سازی انزیم
تخمین وزن مولکولی و نقطه ایزوالکتریک
اثرات pH و درجه حرارت روی فعالیت و قابلیت ثبات
اختصاصی بودن سوبسترا
اصول کینتیک واکنش انزیم
اثرات معرف های واکنش و یونهای فلزی
هیدرولیز آنزیمی فیتات در دانه ها
بحث

نمونه چکیده متن اصلی انگلیسی

An extracellular phytase from Bacillus subtilis (natto) N-77 was purified 322-fold to homogeneity with the specific activity of 8.7 units per mg protein by ultrafiltration, and a combination of Sephadex G-IOO and DEAE-Sepharose CL-6B column chromatographies. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be 36 kDa on gel filtration and 38 kDa on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, suggesting that the native enzyme is a monomeric protein. The enzyme had the isoelectric point of pH 6.25, and Ca2 + requirement for the production and activity, the Km value of 0.5 mM, and the activation energy of 9.87 kcal/mol for sodium phytate. The enzyme proved to be fairly specific for phytate and was most active at pH 6.0-6.5 and 60°C. Its activity was greatly inhibited by reagents and metal ions such as EDT A, Zn2 +, Cd2 +, Ba2 +, Cu2 +, Fe2 +, and AI3 +.

نمونه چکیده ترجمه متن فارسی

چکیده
فیتاز خارج سلولی از Bacillus subtilis (natto) N-77 322 به میزان 322 برابر تا مرز همگنی با فعالیت مخصوص 8.7 واحد بر میلی گرم پروتئین با اولترافیلتراسیون و ترکیبی از کروماتوگرافی ستونی Sephadex G-100 و DEAE-Sepharose CL-6B تخلیص گردید. وزن مولکولی آنزیم تخلیص شده روی فیلتراسیون ژل به اندازه 36kDa و روی الکتروفورز ژل SDS-پلی آکریل آمید به اندازه 38 kDa تخمین زده شد و حاکی از آنست که آنزیم بومی یک پروتئین منومریک است. انزیم دارای نقطه ایزوالکتریک pH ی 6.25 و نیاز به یون کلسیم برای تولید و فعالیت، مقدار Km برابر با 0.5mM و انرژی فعالسازی 9.87 kcal/mol برای فیتات سدیم بود. این انزیم بنا به اثبات برای فیتات نسبتا اختصاصی بود و بیشترین فعالیت را در pHی 6 تا 6.5 و درجه حرارت 60 درجه سانتیگراد داشت. فعالیت آن تحت مهار زیاد واکنشگرها و یونهای فلزی مانند EDTA, Zn2+, Cd2+, Ba2+, Cu2+, Fe2+, AI3+ بوده است.